Аминокислоты, раздел «Биолог»

Среди низкомолекулярных природных органических соединений особо важное место принадлежит аминокислотам. Они являются производными органических карбоновых кислот, где один из атомов водорода в углеводородном радикале кислоты замещен на аминогруппу, располагающуюся, как правило, по соседству с карбоксильной группой, т. е. в а-положении, и лишь в некоторых случаях — в (β-, γ-положении или у еще более удаленного от карбоксильной группы углеродного атома:

Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено свыше 150 природных аминокислот, установлено их строение и выявлены функции многих из них. Так, например, недавно ученые открыли, что Y-аминомасляная кислота обеспечивает процессы торможения в нервной системе, а некоторые аминокислоты очень богато представлены в растительном царстве. Многие аминокислоты являются предшественниками биологически активных соединений: гормонов, витаминов, алкалоидов, антибиотиков и др.

Подавляющее большинство аминокислот существует в организмах в свободном виде, но несколько десятков из них находятся преимущественно в связанном состоянии, т. е. в соединении с другими органическими веществами: β-аланин, например, входит в состав ряда биологически активных соединений, а многие α-аминокислоты — в состав белков. Таких α-аминокислот насчитывается 18. Кроме того, в состав белков входят два амида аминокислот — аспарагин и глутамин. Эти аминокислоты получили название белковых или про-теиногенных (образующих протеины, т. е. белки). Именно они составляют важнейшую группу природных аминокислот, так как только им присуще одно замечательное свойство — способность при участии ферментов соединяться по аминным и карбоксильным группам и образовывать полипептидные цепи:

Все белковые аминокислоты, за исключением глицина (аминоуксусной кислоты H₂N—CH₂—COOH), оптически активны, т.е. построены асимметрично и в водных или подкисленных водных растворах вращают плоскость поляризованного света вправо или влево в зависимости от природы аминокислоты. Все они по своей пространственной структуре принадлежат к L-ряду; α-аминокислоты D-ряда в белках не представлены, но найдены в антибиотиках пептидной природы и в пептидогликанах (полимерах, содержащих пептиды и полисахариды) клеточных стенок бактерий.

Строение α-аминокислот L-ряда вследствие их огромной практической важности детально изучено методом рентгеноструктурного анализа. Эти сведения оказались незаменимыми при построении пространственных моделей α-аминокислот, а с их помощью — моделей белковых молекул.

Из классификации белковых аминокислот следует, что радикалы их очень разнообразны. Именно поэтому аминокислоты вступают по радикалам в многочисленные химические реакции. Эта способность сохраняется и после того, как они войдут в состав белковой молекулы. Поэтому и белки отличаются исключительно высокой реакционной способностью.

У растений и у большинства микроорганизмов все без исключения протеиногенные аминокислоты синтезируются из простейших соединений — CO₂, воды и аммиака. Однако человек и многие животные утратили способность синтезировать ряд белковых аминокислот, которые стали для них незаменимыми в питании: они обязательно должны поступать с пищей или кормом. К их числу относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин и др.

Недостаточное содержание этих аминокислот в пище человека и рационе животных ведет к голоданию без голода, нарушению биосинтеза белка, замедлению роста и развития организма, падению продуктивности (у сельскохозяйственных животных) и заболеваниям (у человека). Особенно часто ощущается недостаток лизина, триптофана, треонина и метионина. Чтобы его восполнить, эти аминокислоты получают путем микробиологического или химического (метионин) синтеза в промышленном масштабе. Введение в рационы 0,2—0,5% этих незаменимых аминокислот повышает продуктивность животных в свиноводстве и птицеводстве на 10—13% и сокращает расход кормового белка на 25%. Более того, индустриальный синтез незаменимых аминокислот важен и для человека, так как ими с успехом могут быть заменены пищевые белки.

Искусственно синтезированные ω-аминокислоты (ω-аминокапроновая, ω-аминооктановая и др.) служат сырьем для производства химических волокон — капрона, лавсана и др.