Белки, раздел «Биолог»

Материал из Юнциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около тысячи миллиардов тонн белков. Отличаясь неисчерпаемым разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами материальную основу для существования всего богатства организмов окружающего нас мира.

Белкам свойственна способность к внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так динамична структура и изменчива форма белковых молекул. Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами (см. Углеводы) и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматиче-ской сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни.

По своей химической природе белки являются гетерополимерами (от греческого слова heteros — другой, разный) протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см Пептиды):

В самых маленьких полипептидных цепях белков около 50 аминокислотных остатков, в самых больших — около 1500. А ведь часто белковые молекулы состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Поэтому молекулярные массы белков огромны. Они колеблются от 5 тыс. до нескольких миллионов даль-тон. Однако молекулярные массы отдельных полипептидных цепей редко превышают 150 тыс. дальтон.

Одной из трудных задач химии белков была расшифровка последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, г. е. первичной структуры белковой молекулы. Впервые она была решена английским ученым Ф. Сангером и его сотрудниками в 1945— 1956 гг. Они установили первичную структуру гормона инсулина — белка, вырабатываемого поджелудочной железой (рис. 1). За это Ф. Сангеру в 1958 г. была присуждена Нобелевская премия.

В настоящее время первичная структура выявлена примерно у 2 тыс. белков. У инсулина, рибонуклеазы (фермента, ускоряющего гидролиз рибонуклеиновых кислот), лизоцима (фермента, ускоряющего лизис, т. е. разрушение клеточной стенки бактерий) и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза. В СССР под руководством академика Ю. А. Овчинникова изучено чередование 1407 аминокислотных остатков в одной из самых длинных природных полипептидных цепей — 6-субъеди-нице ДНК-зависимой РНК-полимеразы (об РНК-полимеразе см. Транскрипция).

Отдельные фрагменты полипептидной цепи в белковой молекуле либо существуют в виде α -спиралей, либо, располагаясь бок о бок и сочетаясь водородными связями, они образуют слои, называемые β-структурой, либо остаются в линейном состоянии. Перечисленные конфигурации полипептидной цепи составляют элементы вторичной структуры белковой молекулы, а их компоновка в пространстве — ее третичную структуру. Когда несколько полипептидных цепей, имеющих определенную третичную структуру, объединяются в единую белковую молекулу, которая приобретает при этом биологическую активность, она характеризуется как четвертичная структура.

Изучение структур белковой молекулы — дело тонкое и трудоемкое. Оно осуществляется методом рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов, специально приготовленных для этой цели. В настоящее время около 200 белков охарактеризованы по третичной структуре. Известно также, что несколько сотен белков обладают четвертичной структурой, но конкретных данных о пространственной компоновке полипептидных цепей в их составе пока еще немного.

Огромный интерес представляет изучение не только структуры, но и роли белков в процессах жизнедеятельности. Многие из них обладают защитными (иммуноглобулины) и токсическими (яды змей, холерный, дифтерийный и столбнячный токсины, энтероток-син В из стафилококка, токсин бутулизма) свойствами, важными для медицинских целей.

Но главное — белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека. В наше время 10—15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено индустриальными путями производить белок — наиболее дефицитный продукт на Земле. Эту задачу интенсивно решают тремя способами: производством кормовых дрожжей, приготовлением на заводах белково-витаминных концентратов на базе углеводородов нефти и выделением белков из непищевого сырья растительного происхождения. В нашей стране из углеводородного сырья изготовляют белково-витаминный концентрат. В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот.

Познание структуры и функций белков приближает человечество к овладению сокровенной тайной самого явления жизни.